qqqqqq
Зарегистрироваться Войти в систему
EN | RU | CN
  • Главная страница
  • Опубликовать статью
  • Публикации
  • Поиск публикаций
  • Личный кабинет
  • Помощь/ служба поддержки
По времени подачи
  • 1
По теме
  • 1
По автору
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
По учреждениям
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
  • 1
Текущие ресурсы всего 1количество ресурсов
Скрыть аннотацию Количество кликов время Количество загрузок
  • 1. ChinaXiv:201605.01479
    Скачать полный текст

    Identification of lipid droplet structure-like/resident proteins in Caenorhabditis elegans

    Классификация: 生物学 >> 生物物理学 >> 生物物理、生物化学与分子生物学 Время подачи: 2016-05-12

    Na, Huimin Zhang, Peng Chen, Yong Zhu, Xiaotong Liu, Yi Liu, Yangli Xie, Kang Yang, Fuquan Zhang, Hong Liu, Pingsheng Na, Huimin Zhang, Peng Zhu, Xiaotong Liu, Yangli Xie, Kang Xu, Ningyi Mak, Ho Yi Xu, Ningyi Mak, Ho Yi Yu, Yong

    Аннотация: The lipid droplet (LD) is a cellular organelle that stores neutral lipids in cells and has been linked with metabolic disorders. Caenorhabditis elegans has many characteristics which make it an excellent animal model for studying LDs. However, unlike in mammalian cells, no LD structure-like/resident proteins have been identified in C. elegans, which has limited the utility of this model for the study of lipid storage and metabolism. Herein based on three lines of evidence, we identified that MDT-28 and DHS-3 previously identified in C. elegans LD proteome were two LD structure-like/resident proteins. First, MDT-28 and DHS-3 were found to be the two most abundant LD proteins in the worm. Second, the proteins were specifically localized to LDs and we identified the domains responsible for this targeting in both proteins. Third and most importantly, the depletion of MDT-28 induced LD clustering while DHS-3 deletion reduced triacylglycerol content (TAG). We further characterized the proteins finding that MDT-28 was ubiquitously expressed in the intestine, muscle, hypodermis, and embryos, whereas DHS-3 was expressed mainly in intestinal cells. Together, these two LD structure-like/resident proteins provide a basis for future mechanistic studies into the dynamics and functions of LDs in C. elegans. (C) 2015 Elsevier B.V. All rights reserved.

    Состояние экспертной оценки:Будет рассмотрено

     Количество кликов 4447  Количество загрузок 2012  комментарии 0
Удобная ссылка : ChinaXiv PubScholar 哲学社会科学预印本
  • Оператор: Национальная научная библиотека, Китайская академия наук
  • Производство и обслуживание: Отдел информационной системы, Национальная научная библиотека Китайской академии наук
  • Адрес электронной почты: eprint@mail.las.ac.cn
  • Д.33 Западно-северная четвертая кольцевая дорога Северный район Чжунгуаньцунь, Пекин ,КНР
Набор экспертов по предварительной оценке Лицензионное заявление Юридические уведомления

京ICP备05002861号-25 | 京公网安备110402500046号
版权所有© 2016 中国科学院文献情报中心